Se ha descubierto un nuevo regulador de proteínas motoras moleculares.

Un equipo de investigación dirigido por el profesor Kazuo Inaba de la Universidad de Tsukuba ha descubierto un nuevo componente de un motor molecular que impulsa el movimiento en respuesta a la luz.

Investigación publicada en Avances de la ciencia, Es una empresa conjunta con científicos de la Universidad de Tsukuba, la Universidad de Osaka, el Instituto de Tecnología de Tokio y el Instituto Paul Scheller, y ha sido uno de los líderes mundiales en biología molecular durante los últimos años. Cilia eucariota Pelo de la lengua.

Comportamiento de los cilios y el vientre

Desde un punto de vista evolutivo, los espermatozoides animales y las algas unicelulares son increíblemente distintos entre sí. Sin embargo, muestran el mismo método de migración, utilizando cilios o flagelos, que son estructuras de células filamentosas complejas que sobresalen de la superficie celular, como medio de propulsión. Los flagelos se utilizan para mover toda la célula y son estructuras parecidas a pelos largos conectadas a la membrana plasmática. Los cilios son estructuralmente similares a los flagelos, pero mucho más cortos también tienen la capacidad de mover toda la célula y crear un flujo de líquido en el epitelio. El motor que impulsa esta propulsión se llama motor molecular “dineína”, que es una combinación compleja de proteínas que transforman y ejercen poder y se conectan al esqueleto interno de los microtúbulos celulares. La fuerza aplicada por el motor desliza los microtúbulos, moviendo los cilios y flagelos e impulsando las células. El conocimiento de estos motores moleculares es extenso, pero parece que se han hecho descubrimientos más fascinantes en biología molecular. El estudio descubre una nueva proteína que está estrechamente asociada con una clase de motores llamados dineína.

¿Qué es la dineína?

La dineína es una de las tres familias de proteínas motoras citoesqueléticas que realizan una serie de funciones citoplasmáticas importantes. Su función principal es proporcionar el poder para facilitar el transporte de moléculas y vesículas en cooperación con sus moléculas ocupadas. Dicha dineína, que se encuentra en la parte principal del citoplasma, se llama dineína citoplasmática. La dineína ciliar y del vientre, llamada “axonema dineína”, tiene una estructura molecular más compleja que la dineína citoplásmica porque contiene varios componentes proteicos además de las unidades motoras. Estos componentes adicionales juegan un papel en el ensamblaje de la unidad motora y en la coordinación de la actividad motora. La motilidad de los cilios y los flagelos está controlada por señales ambientales como los estímulos químicos y mecánicos. Estas señales inducen cambios en la subunidad dineína y regulan la actividad motora.

Descubrimiento de nuevas proteínas

Para su investigación, los investigadores utilizaron espermatozoides del invertebrado marino Ascidian. Jarrón de mar Estudiar el mecanismo de la motilidad de los espermatozoides separando los complejos motores moleculares. En este proceso, comparten propiedades con una proteína sensible a la luz azul llamada proteína BLUF (sensor de luz azul basado en FAD), un interruptor fototencador responsable de controlar la expresión génica y la actividad enzimática en respuesta a la luz azul. Encontré una nueva proteína para hacer. Debido a su asombrosa similitud, los científicos llamaron a sus hallazgos DYBLUP (proteína BLUF relacionada con la dineína). Su siguiente revelación fue que DYBLUP se conservó durante la evolución en numerosos organismos. Al comparar múltiples secuencias de genes, encontraron que DYLBUP estaba presente en ciertos hongos, algas e incluso en algunos animales, excepto en plantas superiores y artrópodos.

A continuación, el equipo se propuso experimentar con algas unicelulares. Chlamydomonas; Aquí, implementaron el uso de una poderosa tecnología de microscopía electrónica para explicar que DYLBUP es un componente de las ataduras moleculares que unen las proteínas motoras a los microtúbulos. Desde entonces, los investigadores han demostrado que DYLBUP está significativamente involucrado en la regulación de motores moleculares sensibles a la luz. Convencionalmente Clamidia Las células nadan en la dirección de la luz azul, pero en contraste, nadan alejándose de la luz azul brillante. Esta es la reacción de células que dañan la luz mucho más brillante. Son, Clamidia La deficiencia de DYLBUP retrató el comportamiento típico de las células expuestas a la luz azul, alejándose inicialmente de la luz azul intensa. Sin embargo, después de un largo período de tiempo, las células se acostumbraron a la luz azul más fuerte y se sintieron muy atraídas por ella.

El autor correspondiente de este estudio, el profesor Inaba, dijo: DYBLUP no solo se conserva ampliamente en varias especies, sino que también participa en su respuesta a la luz. Clamidia En las células que no contienen la proteína DYBLUP, el enlace entre el motor y el citoesqueleto parece estar parcialmente roto, lo que provoca un latido incontrolado de los flagelos y un comportamiento celular alterado en la luz azul. “

“Tanto la función como la evolución de DYBLUP son fascinantes. Una comprensión más profunda de esta proteína puede allanar el camino para que las nuevas tecnologías operen motores moleculares, quizás utilizando la luz como disparador ”. Añadió.

Los estudios adicionales de DYLBUP en respuesta a la luz azul pueden ayudar a combatir enfermedades graves en humanos y animales causadas por la disfunción de las proteínas motoras.

Detalles del autor del informe especial

Autor: Profesor Kazuo Inaba

Organización: Centro de Experimentos Shimoda Seaside, Universidad de Tsukuba

Correo electrónico: [email protected]

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